Основная терминология в области ферментов – определение ферментов, классификация, специфичность ферментов.

Определение ферментов

Приведем определение ферментов:

Ферментами называются вещества белковой природы, которые значительно повышают скорость химических реакций благодаря своей способности к специфическому активированию других веществ. Роль ферментов для всего живого на Земле огромна, так как все реакции в живой клетке регулируются путем ферментативного катализа.

В настоящее время в литературе описано свыше 2000 ферментов, которые катализируют реакции шести основных типов. Именно тип катализируемой реакции лежит в основе системы классификации ферментов, рекомендованной Комиссией Международного Биохимического Союза по ферментам в 1961 году. Согласно этой классификации выделяют следующие классы ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы (синтетазы).

Препараты ферментов широко используются в различных отраслях промышленности и сфера их применения неуклонно расширяется. Применение ферментных препаратов позволяет существенно усовершенствовать и интенсифицировать многие существующие технологии, а также создать принципиально новые высокоэффективные процессы. Следует отметить, что большинство ферментов, использующихся в отраслях, перерабатывающих биологическое сырье, относятся к классу гидролаз. 

Описание применения протеолитических ферментов можно почитать здесь.

Основные свойства ферментов

Ферменты, как биокатализаторы обладают рядом свойств, которые отличают их от обычных неорганических катализаторов, в частности необычайно высокой каталитической эффективностью. Они способны повышать скорость катализируемых ими реакций в 108-1020 раз.

Другим важнейшим биологическим свойством ферментов является специфичность в отношении субстрата, характеризующая их способность катализировать строго определенные типы превращений. Выделяют четыре основные группы специфичности:

1. Абсолютную специфичность, когда фермент катализирует превращение только одного субстрата;

2. Групповую специфичность, когда фермент действует на группу родственных субстратов, обладающих определенными структурными особенностями;

3. Специфичность по отношению к определенным типам реакций – такие ферменты обнаруживают наименьшую специфичность и действуют независимо от того, какие группы присутствуют вблизи той связи, на которую направлено действие фермента;

4. Стереохимическую специфичность – когда фермент катализирует превращение только одной стереохимической формы субстрата.

Одним из отрицательных свойств ферментов является лабильность, обусловленная их белковой природой и сложной пространственной конфигурацией. Ферменты подвержены влиянию различных факторов и могут изменять свою активность под действием рН, температуры, а также присутствия активаторов и ингибиторов.

Молекулярная масса ферментов лежит в пределах от 9 до 1000 кДа. Установлено, что размеры молекул ферментов обычно во много раз превышают размеры молекул субстрата, на который действует фермент, что является одной из характерных особенностей ферментативного катализа. Вследствие значительного различия в размерах молекула субстрата может находиться в контакте лишь с ограниченной частью молекулы фермента – его активным центром. Активный центр фермента представляет собой комбинацию различных химических группировок в молекуле фермента, которые обуславливают его каталитическое действие, которые располагаются в углублении белковой молекулы, по форме комплиментарном субстрату. Понятие активного центра лежит в основе большинства теорий, объясняющих механизм действия ферментов.

Учитывая правила классической энзимологии, процесс взаимодействия фермента и субстрата протекает в три стадии: присоединение субстрата к макромолекуле фермента, непосредственно ферментативная реакция, и отделение продуктов превращения субстрата от фермента:

Е + S ↔ ES → P + E,

где Е – фермент, S – субстрат, ЕS – фермент-субстратный комплекс, Р – продукты реакции.

Стадия присоединения субстрата к молекуле фермента является самой быстрой стадией процесса, причем скорость ее протекания зависит от структур фермента и субстрата, природы среды, в которой осуществляется ферментативная реакция, рН и температуры. Взаимодействию фермента с субстратом предшествует сближение и ориентация субстрата по отношению к активному центру фермента, после чего образуются фермент-субстратные комплексы, существование которых доказано спектроскопическими методами и методами рентгеноструктурного анализа и электронного парамагнитного резонанса.

Взаимодействие фермента с субстратом вызывает локальное конформационное изменение белковой макромолекулы фермента, в результате чего комплементарность его активного центра к субстрату повышается, что обеспечивает возможность осуществления каталитического процесса.